PSI verknüpft erstmals Proteine starr miteinander

30. September 2021 13:40

Villigen ZH - Forschende des Paul Scherrer Instituts (PSI) haben erstmals zwei Proteine mittels einer starren Eiweissbrücke miteinander verbunden. Solche natürlich vorkommenden Verbindungen waren im Labor bisher kaum nachzuahmen. Das könnte Impfstoffe wirksamer und neue Biomaterialien möglich machen.

Zum ersten Mal konnten zwei Proteine über eine starre Proteinspirale in festem Abstand und Winkel miteinander verknüpft werden. Dies ist Forschenden am PSI gelungen. Diese Art von Verknüpfung könne beispielsweise dabei helfen, virusartige Partikel für Impfstoffe zu entwickeln, heisst es in einer Medienmitteilung des PSI. Auch neue Biomaterialien liessen sich so erschaffen.

Es gäbe zahlreiche Anwendungen für Verbindungen mit geringer Flexibilität, wie sie auch in der Natur sinnvollerweise vorkommen. Jedoch sei das Design schwierig und extrem aufwändig. Dafür haben Molekularbiologe Roger Benoit vom PSI-Labor für Biologie im Nanobereich und sein Team eine Lösung gefunden: Sie verwenden ein Segment eines Proteins, das eine Art stabiler Spirale bildet. Damit konnten sie mehrere Proteine in der gewünschten Weise erfolgreich miteinander verknüpfen. Ihre Arbeit wurde jetzt in der Fachzeitschrift „Structure" veröffentlicht.

Mit dieser Technologie liessen sich etwa bessere und wirksamere Impfstoffe mit sogenannten Virus-like Particles entwickeln. Auch neue Biomaterialien liessen sich so erschaffen, hofft Benoit. So könnte etwa die Spirale oder Helix in Kombination mit anderen Proteinen als Baustein dienen. Damit könnten Forschende in Zukunft womöglich 3D-Proteingerüste bauen, um etwa ein Stück Knochen zu ersetzen. „Oder man kann Proteine damit zu langen Schnüren verbinden und so neue seidenartige Textilien erschaffen, die dann sogar biologisch abbaubar sind.“

Zudem lässt sich auf diese Weise die Struktur von Proteinen weiter erforschen. Sind sie mit einer unbiegsamen Helix miteinander verbunden, können sie so optimiert werden, dass sie mit neuen Methoden der Proteinkristallstrukturanalyse in Aktion zu beobachten sind, etwa mit dem Freie-Elektronen-Röntgenlaser SwissFEL am PSI. mm

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